Белки́

Классификация белков

Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:

• гликопротеины;
• липопротеины;
• нуклеопротеины;
• металлопротеиды;
• фосфопротеины;
• хромопротеиды.

Также существует классификация по общему типу строения:

• фибриллярные;
• глобулярные;
• мембранные.

Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:

Подобная классификация не совсем точна, ведь согласно последним исследованиям многие простые белки связаны с минимальным количеством небелковых соединений. Так, в состав некоторых протеинов входят пигменты, углеводы, иногда липиды, что делает их больше похожими на сложные белковые молекулы.

Слайд 40Фенилкетонурия Заболевание связано с нарушением метаболизмаЗаболевание связано с нарушением метаболизма аминокислотЗаболевание связано с нарушением метаболизма

аминокислот, главным образом фенилаланинаЗаболевание связано с нарушением метаболизма  аминокислот, главным образом фенилаланина. Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсическихЗаболевание связано с нарушением метаболизма  аминокислот, главным образом фенилаланина. Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНСЗаболевание связано с нарушением метаболизма  аминокислот, главным образом фенилаланина. Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС, проявляющемуся, в частности, в виде нарушения умственного развития.Диагностика заболевания:Капнуть на мокрую пеленку новорожденного HNO3: если появляется желтое пятно — ребенок болен (лечение – введение недостающего фермента).

Ксантопротеиновая реакция используется для клинической диагностики этого наследственного заболевания.

Биологическое значение

Б. вы­пол­ня­ют мно­го­числ. функ­ции. Об­мен ве­ществ (пи­ще­ва­ре­ние, ды­ха­ние, вы­де­ле­ние и др.) и жизнь клет­ки в це­лом не­раз­рыв­но свя­за­ны с ак­тив­но­стью фер­мен­тов – вы­со­ко­спе­ци­фи­че­ских ка­та­ли­за­то­ров био­хи­мич. ре­ак­ций, яв­ляю­щих­ся Б. За­щит­ные сис­те­мы выс­ших ор­га­низ­мов фор­ми­ру­ют­ся за­щит­ны­ми Б., к ко­то­рым от­но­сят­ся им­му­ног­ло­бу­ли­ны, Б. ком­пле­мен­та, ци­то­ки­ны им­мун­ной си­с­те­мы, Б. сис­те­мы свёр­ты­ва­ния кро­ви (в т. ч. плаз­мин, тром­бин, фиб­рин). Важ­ную груп­пу со­став­ля­ют ре­гу­ля­тор­ные Б., кон­тро­ли­рую­щие био­син­тез Б. и нук­леи­но­вых ки­слот. К их чис­лу от­но­сят­ся так­же пеп­тид­но-бел­ко­вые гор­мо­ны. Ин­фор­ма­ция о со­стоя­нии внеш­ней сре­ды, разл. ре­гу­ля­тор­ные сиг­на­лы вос­при­ни­ма­ют­ся клет­кой с по­мо­щью ре­цеп­тор­ных Б., рас­по­ла­гаю­щих­ся на на­руж­ной по­верх­но­сти плаз­ма­тич. мем­бра­ны. За пе­ре­да­чу сиг­на­лов внутрь клет­ки от­вет­ст­вен­ны Б. сиг­наль­ных сис­тем ($\ce{G}$-бел­ки, Б.-эф­фек­то­ры), ко­то­рые иг­ра­ют важ­ную роль в пе­ре­да­че нерв­но­го воз­бу­ж­де­ния и в ори­ен­ти­ро­ван­ном дви­же­нии клет­ки (хе­мо­так­сис). В ак­тив­ном транс­пор­те ио­нов, ли­пи­дов, са­ха­ров и ами­но­кис­лот че­рез био­ло­гич. мем­бра­ны уча­ст­ву­ют транс­порт­ные Б., или Б.-пе­ре­нос­чи­ки. Сре­ди них, напр., ге­мо­гло­бин и ми­ог­ло­бин, осу­ще­ст­в­ляю­щие пе­ре­нос ки­сло­ро­да. Ос­но­ву ко­ст­ной и со­еди­нит. тка­ней, шер­сти, ро­го­вых об­ра­зо­ва­ний со­став­ля­ют струк­тур­ные Б. (в т. ч. кол­ла­ген, ке­ра­тин, эла­стин). Они же фор­ми­ру­ют кле­точ­ный ске­лет и меж­кле­точ­ный мат­рикс. Рас­хо­ж­де­ние хро­мо­сом при де­ле­нии клет­ки, дви­же­ние жгу­ти­ков, ра­бо­та мышц жи­вот­ных и че­ло­ве­ка осу­ще­ст­в­ля­ют­ся по еди­но­му ме­ха­низ­му при по­сред­ст­ве Б. со­кра­ти­тель­ной сис­те­мы (ак­ти­на, мио­зи­на, тро­по­мио­зи­на, ту­бу­ли­на и др.). Б. – важ­ней­шая со­став­ная часть пи­щи че­ло­ве­ка и кор­мов жи­вот­ных. Осо­бое зна­че­ние при этом име­ют за­пас­ные Б. рас­те­ний и жи­вот­ных (напр., ка­зе­ин, про­ла­ми­ны). Пре­об­ра­зо­ва­ние и ути­ли­за­ция энер­гии, по­сту­паю­щей в ор­га­низм с пи­щей, а так­же энер­гии сол­неч­но­го из­лу­че­ния про­ис­хо­дят при уча­стии Б. био­энер­ге­ти­че­ской сис­те­мы (напр., ро­доп­си­на, ци­то­хро­мов). Сре­ди пеп­тид­но-бел­ко­вых ве­ществ име­ют­ся ан­ти­био­ти­ки (в т. ч. гра­ми­ци­ди­ны, по­ли­мик­си­ны, эн­ниа­ти­ны), ток­си­ны и др. био­ло­ги­че­ски ак­тив­ные ве­ще­ст­ва.

ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

Интересный факт! Первый белок выделили из муки

1. Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
2. Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
3. У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
5. В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
6. В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
7. Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
10. В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.

Биологическое значение белка

Рис. 4. Структура фермента аланинаминотрансферазы

Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:

• каталитическая (белки-ферменты);
• транспортная (гемоглобин);
• структурная (кератин, эластин);
• сократительная (актин, миозин);
• защитная (иммуноглобулины);
• сигнальная (рецепторные молекулы);
• гормональная (инсулин);
• энергетическая.

Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Биологическое значение белков

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Белки

Белки — это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемо­глобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Слайд 46ФУНКЦИИ БЕЛКОВКератин – белок, входящий в состав волос волос, ногтей, волос, ногтей, шерсти,

перьев, иглигл, роговигл, рогов, когтейигл, рогов, когтей, копыт животных.Фиброин – белок (ГЛИ+АЛА+ТИР+СЕР), выделяемый паукообразнымивыделяемый паукообразными и некоторыми насекомымивыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутинывыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутины и коконоввыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в частности — шелкавыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в частности — шелка тутового шелкопряда.Коллаген – белок, составляющий основу соединительной ткани организма, обеспечивающий ее прочность и эластичность.

1.СТРОИТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ

Слайд 60СОСТАВЛЕНИЕ СИНКВЕЙНАСинквейн (с фр.) – «пять строк», пятистрочная строфа нерифмованного стихотворения.Работа над

созданием синквейна является одним из эффективных методов развития образной речи, который позволяет быстро получить результат.Синквейн – концентрация знаний, ассоциаций, чувств; сужение оценки явлений и событий, выражение своей позиции, взгляда на событие, предмет.Правила составления синквейна 1. Одно слово, обычно существительное, отражающее главную идею; 
2. Два слова, прилагательные, описывающие основную мысль; 
3. Три слова, глаголы, описывающие действия в рамках темы; 
4. Фраза из нескольких слов, показывающая отношение к теме; 
5. Слово или несколько слов, связанные с первым, отражающие сущность темы.Пример синквейна1. АМИНОКИСЛОТЫ2. НЕЗЕМЕНИМЫЕ, АМФОТЕРНЫЕ3. СОЕДИНЯЮТСЯ, РАСТВОРЯЮТСЯ, ПЛАВЯТСЯ4. ПРОЯВЛЯЮТ СВОЙСТВА АМИНОВ И КАРБОНОВЫХ КИСЛОТ5. МОНОМЕРЫ БЕЛКОВ

Лучшее за месяц

• Офтальмология. Учебник для вузов — Сидоренко Е.И. — 2002 год
• Морфофункциональная характеристика В-лимфоцитов и плазматических клеток. Их участие в иммунных реакциях
• Внешние силы, действующие на организм человека, и их краткая характеристика
• Органеллы специального назначения (микроворсинки, реснички, тонофибриллы, миофибриллы), их строение и функции
• Понятие о гемостазе
• Цитоплазма. Общая морфо-функциональная характеристика. Классификация органелл, их структура и функции
• Органеллы немембранного типа. Их строение и функции
• Понятие о системах групп крови
• Гиалоплазма. Её физико-химический состав и основные функции
• Внутренние силы и их краткая характеристика
• Органеллы мембранного типа. Их строение и функции
• Понятие о крови
• Строение и функциональное значение тимуса. Взаимодействие стромальных и гемопоэтичисеких элементов в ходе лимфопоэза. Эндокринная функция тимуса. Понятие о возрастной и акцидентальной инволюции вилочковой железы
• Морфологическая и функциональная классификация нейронов. Структурная организация нейронов
• Функциональная анатомия и топография серого вещества спинного мозга
• Микроциркуляторное русло. Его морфо-функциональная характеристика. Классификация и общий план строения капилляров. Особенности строения капилляров по эндотелию, базальной мембране. Понятие о гистогематическом барьере
• Генетика, молекулярная кибернетика. Личности и проблемы — Ратнер В.А. — 2002 год
• Хрящевые ткани. Общая морфо-функциональная характеристика. Классификация. Развитие и особенности строения различных хрящевых тканей. Надхрящница. Рост хряща, возможности регенерации и возрастные изменения хрящевых тканей
• Рыхлая волокнистая неоформленная соединительная ткань. Морфо-функциональная характеристика. Межклеточное вещество, строение и значение. Клетки фибробластического ряда, их роль в регуляции состава межклеточного вещества
• Функциональная анатомия оболочек и межоболочечных пространств спинного и головного мозга

Определение, состав и строение белка

Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей. Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.

Рис. 1. Схема образования молекулы белка (дипептида).

Различают следующие виды структуры белковых молекул:

1. Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
2. Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
3. Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
4. Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.

Рис. 2. Структурная организация белков.

Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса, размеры и форма, растворимость, ионизация и гидратация

Основные физико-химические свойства белков:1. Различия белков по молекулярной массе: белки явл. высокомолекулярныыми соединениями, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества АК остатков в ППЦ, а для олигомерных белков – и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).2. Различия белков по форме молекул• Глобулярные – имеют более компактную структуру, в третичной стр-ре имеют шарообразную форму, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма (гемоглобин, инсулин)• Фибриллярные – имеют нитевидн. стр-ру, нерастворимы (коллаген, кератин)3. Растворимость – это способность белка равномерно располагаться (распространяться) между молекулами растворителя, зависит от аминокислотного состава белка и природы растворителя. • Растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ. Например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде.• Увеличение конц. нейтральных солей может способствовать выпадению определённых белков в осадок.• Денатурирующие агенты, присутствующие в растворе, также снижают растворимость белков.4. Гидратация – способность белков прочно связывать значительное количество влаги. На поверхности большинства внутриклет. белков преобладают полярные радикалы, однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков. Протомеры олигомерных белков в области контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или прикрепляющиеся к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде.5. Кислотно основные свойства – белки обладают кислотными и основными свойствами из-за присутствия -СООН и — NН2 групп.6. Ионизация – заряд белковой молекулы обусловлен реакцией среды и соотношением ионогенных групп в белковой молекуле.• Полярные (неионогенные) группы: — ОН (сер, тре, тир) SН (цис), Амидная (глн, асн), Пептидные группировки • Полярные (ионогенные) группы: СОО-(асп, глу), NН3+ (лиз, арг), N – (гис)Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apг и Гис.Степень ионизации функц-х групп этих радикалов зависит от рН среды. • При рН раствора около 7 все ионогенные группы белка находятся в ионизированном состоянии.• В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н+) приводит к подавлению диссоциации карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО- + Н+ → -СООН. • В щелочной среде связывание избытка ОН» с протонами, образующимися при диссоциации NH3+с образованием воды, приводит к уменьшению положительного заряда белков:-NH3+ +ОН- → -NH2 + H2O.Изоэлектрическая точка (pI) – значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд. В pI количество «+» и «-» заряженных групп белка одинаково, т.е. белок находится в изоэлектрическом состоянии.• Так как большинство белков в клетке имеет в своём составе больше анионогенных групп (-СОО-), то pI этих белков лежит в слабокислой среде. • pI белков, в составе которых преобладают катионогенные группы, находится в щелочной среде. Наиболее яркий пример таких внутриклеточных белков, содержащих много аргинина и лизина, — гистоны, входящие в состав хроматина.Одноименно заряженные молекулы белка отталкиваются друг от друга, что предотвращает агрегацию молекул белка и образование осадка.Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в pIЗаряженные белки могут двигаться в электрическом поле:• Анионные белки («-» заряд) будут двигаться к «+» заряженному аноду• Катионные белки («+» заряд) будут двигаться к «-» заряженному катоду
Похожие материалы: